Гіпермаркет Знань>>Біологія >>Біологія 10 клас>> Біологія: Тема 7. Білки – складні біополімери. Будова і властивості білків.

Фішки для допитливих до предмету Біологія 10 клас.

Тема «Будова і властивості білків.».

                                                  Білки

Як вже наголошувалося вище, завдяки пептидним зв'язкам амінокислоти утворюють білки. Частина білків утворює комплекси з молекулами, що містять сірку, фосфор, залізо, цинк і мідь. Молекулярна маса білкових ланцюгів вагається від декількох тисяч до декількох мільйонів (у вірусі тютюнової мозаїки – близько 40 000 000 молекул); у їх склад входять сотні (інколи – сотні тисяч) амінокислотних залишків.

Потенційне різноманіття білків дуже велике – кожному білку відповідає своя особлива послідовність амінокислот, контрольована генетично. Білків припадає на частку близько половини сухої маси клітки.
 

До складу молока входить білок казеїн

Класифікація білків украй утруднена їх різноманіттям і складністю молекул. До простих білок, що складаються лише з амінокислот, відносять альбумін (яєчний альбумін і сироватковий альбумін крові), глобуліни (антитіла в крові, фібрин), гистоны, склеропротеины (кератин волосся, шкіри і пір'я, колаген сухожиль, еластин в'язок). До складних білок, що включають небілковий матеріал, відносять фосфопротеины (казеїн молока, вітелін яєчного жовтка), глікопротеїни (плазма крові, муцин), нуклеопротеїни (хромосоми і рибосоми), хромопротеїни (гемоглобін, фітохром, цитохром), липопротеины, флавопротеїни, металопротеїни.

По структурі білки діляться на фіблярних (третинна структура майже не виражена, нерастворимы, є довгі поліпептидні ланцюги), глобулярних (третинна структура добре виражена, растворимы) і проміжних (фіблярні, але розчинні). Перші входять до складу сполучних тканин, другі грають роль ферментів, гормонів, антитіл.

Функціонально білки можуть бути структурними (компоненты сполучних тканин, слизистих секретів), транспортними (перенесення крові, ліпідів), захисними (антитіла, тромбоутворення), скоротливими (у м'язових тканинах), запасними (молоко, білок), ферментами, гормонами, токсинами (зміїна отрута).

Кожному білку властива особлива геометрична структура. При описі просторової структури зазвичай описують чотири різні рівні організації.

Під первинною структурою білка зазвичай розуміють послідовність амінокислот. Первинна структура інсуліну була відкрита Ф. Сенгером в 1944–54 роках; в даний час відома первинна структура декількох сотень білків. Послідовність амінокислот визначає біологічну функцію білка, і заміна однієї єдиної амінокислоти може різко змінити цю функцію.

Зазвичай білкова молекула має форму спіралі. Це так звана вторинна структура, що стабілізується водневими зв'язками, що виникають між CO- і NH-группами. На один виток спіралі доводиться 3,6 амінокислотного залишку. Існують і інші форми вторинної структури, наприклад, потрійна спіраль колагену і складчастий шар фібрину.

Дисульфідні, іонні і водневі зв'язки, а також гідрофобна взаємодія заставляють більшість білкових ланцюгів згортатися в компактну глобулу. Це так звана третинна структура білка. Нарешті, багато білок з особливо складною будовою складаються з декількох поліпептидних ланцюгів – спосіб їх упаковки називається четвертинною структурою.
 

Структура білка

Ряд причин (нагрівання, дія яких-небудь випромінювань, сильні кислоти і луги, важкі метали, органічні розчинники) можуть викликати денатурацію білка. Молекула тимчасово або постійно втрачає свою третинну структуру і «згортається» або випадає в осад. Використання спирту як дезинфецирующего засіб пов'язане саме з тим, що він викликає денатурацію білка будь-яких бактерій.

Надіслано учителем біології Міжнародного ліцею "Гранд" Івановою Н.С.

_{Календарно-тематичне планування з біології, завдання та відповіді школяру онлайн, курси учителю з біології скачати}